Влияние солюбилизированных белков мембранноео скелета эритроцитов на активность na, k-ат фазы

Об авторах:

Шалабодов Александр Дмитриевич, директор Института математики, естественных наук и информационных технологий Тюменского государственного университета, доктор биологических наук, профессор
Маслова Марина Николаевна, главный научный сотрудник Института эволюционной физиологии и биохимии им. И.М. Сеченова РАН (г. Москва), доктор биологических наук, профессор
Кыров Дмитрий Николаевич, доцент кафедры анатомии и физиологии человека и животных Института биологии Тюменского государственного университета, кандидат биологических наук

Аннотация:

Изучено влияние солюбилизированных белков мембранного скелета (СБМС) безъядерных эритроцитов на активность Nа, К-АТ Фазы. Показано, что СБМС, полученные с использованием сред, не содержащих хелаторы, активируют Na, K- АТ Фазу головного мозга крысы, при этом ионы Ca2+ не изменяют активирующий эффект СБМС. Внесение в среды получения СБМС ЭДТА или ионов Mg2+ позволяет сохранить Ca2+ — зависимое модулирующее влияние СБМС на активность Na, K- АТ Фазы головного мозга, а также мембранных препаратов эритроцитов крыс. В зависимости от способа получения теней эритроцитов и СБМС наблюдается как активирование, так и ингибирование Nа, K-АТ Фазы удаленными с мембраны белками цитоскелета. При этом присутствие ионов Ca2+ в среде инкубации изменяет процесс активации Nа, K-АТ Фазы солюбилизированными белками мембранного скелета. Предполагается, что в смеси солюбилизированных белков мембранного скелета безъядерных эритроцитов содержится фактор (факторы) Mg2+,Ca2+ — зависимо модулирующие активность Na. K-АТ Фазы.

Список литературы:

1. Yingst, D.R., Marcovitz, M.J. Effect of hemolysate on calcium inhibition of the Na, K-ATPase of human red blood cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. V. III. № 3. Pp. 970-979.

2. Мацкевич Ю.А., Казеннов А.М., Шалабодов А.Д. Сравнительное исследование внутриклеточной регуляции активности транспортных АТФаз в безъядерных эритроцитах // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1994. Т. 30. № 5. С. 690-697.

3. Wang, H-Y.L., O’Doherty, G a. Modulators of Na/K-ATPase: a patent review // Expert Opin Ther Pat. 2012. № 22. Pp. 587-605.

4. Sen, P.C., Endogenous modulators in the regulation of ion transporting enzymes: structure, function, interaction. Recent advancements and future perspectives // Adv. Biol. Chem. 2011. N 01. Pp. 74-92.

5. Chu, H., Puchulu-Campanella, E., Galan, J a., Tao, W a., Low, P.S., Hoffman, J.F. Identification of cytoskeletal elements enclosing the ATP pools that fuel human red blood cell membrane cation pumps // Proc. Natl. Acad. Sci. 2012. № 109. Pp. 12794-12799.

6. Казеннов А.М., Маслова М.Н., Шалабодов А.Д., Роль мембранного скелета безъядерных эритроцитов в функционировании мембранных ферментов // ДАН СССР. 1990. Т. 312. № 1. С. 223-226.

7. Казеннов А.М., Рустамов Ф.А., Фролова О.В., Шалабодов А.Д. Сравнительное изучение свойств уабаин-чувствительной фосфатазы в тенях и бесспектрионовых мембранах эритроцитов крысы // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1996. Т. 32. № 4. С. 393-400.

8. Казеннов А.М., Маслова М.Н., Шалабодов А.Д. Механизм активирующего действия детергентов и хелаторов на Na, K-АТФазу теней безъядерных эритроцитов // Биохимия. 1986. Т. 51. Вып. 2. С. 224-229.

9. Bennett, V. The spectrin-actin junction of erythrocyte membrane skeleton // Biochem. Biofhys. Acta. 1989. V. 988. № 1. Pp. 107-121.

10. Bennett, V., Branton, D. Selective association of spectrin with cytoplasmic surface of human erythrocytes plasma membranes // J. Biol. Chem. 1997. V. 252. № 8. Pp. 2753-2763.

11. Bertorello, A.M., Katz, A.I. Short-term regulation of renal Na-K-ATPase activity: physiological relevance and cellular mechanisms // Am. I. Physiol. 1993. V. 265. № 6 (Pt. 2). Pp. 743-755

12. Vanagas, L., de La Fuente, M.C., Dalghi, M., Ferreira-Gomes, M., Rossi, R.S., Strehler, E.E., Mangialavori, I.C., Rossi, J.P. Differential effects of G- and F-actin on the plasma membrane calcium pump activity // Cell Biochem Biophys. 2013. V. 66(1). Pp. 187¬198.

13. Казеннов А.М., Маслова М.Н., Шалабодов А.Д. Влияние отравления крыс фос- форорганическим ингибитором ацетилхолинэстеразы на активность Na, K-АТФазы го¬ловного мозга // Нейрохимия. 1983. Т. 2. № 3. С. 146-152.

14. Шалабодов А.Д., Гусева Н.В., Основы мембранного транспорта: Учебное пособие / Науч. ред. А.А. Болдырев. Тюмень: Изд-во ТюмГУ, 2001. 168 с.

15. Dodge, G.T., Mitchell, C., Hanahan, D.G. The preparation and chemical characterization of hemoglobin-free ghosts of human erythrocyte // Atch. Biochem. Biophys. 1963. V. 100. № 1. Pp. 119-130.

16. Steck, T.I., Kant, J.A. Preparation of impermeable ghosts and inside-out vesicles from

human erythrocyte membranes. Methods in Enzymology. 1974. Vol. 31. № 1. Pp. 172-180.

17. Казеннов, А.М., Маслова, М.Н., Шалабодов, А.Д., Исследование активности Na,K-АТФазы В эритроцитах млекопитающих // Биохимия —. 1984. Т. 49. Вып. 7. С. 1089-1095.

18. Lowry, O.H., Rosebrough, H.J., Farr, A.K., Pandall, P.L. Protein measurement with

the Folin phenol reagent. Journal of Biological Chemistry. 1951. Vol. 193. Pp. 265-273.

19. Bennett, V. The spectrin-actin junction of erythrocyte membrane skeleton.

Biochimica et Biophysica Acta. 1989. Vol. 988. № 1. Pp. 107-121.

20. Bertorello, A.M., Cantiello, H.F. Actin filament organization controls epithelian Na,

K-ATPase activity (Abstract). Journal of the American Society of Nephrology. 1992. Vol. 3. P. 803.